碱性蛋白酶，又称丝氨酸蛋白酶，是一种丝氨酸脆外高碱性(pH9~10左右)蛋白质酶，它能水解蛋白质分子肽链生成多肽或氨基酸，具有较强的分解蛋白质的能力。广泛存在于地衣芽孢杆菌(Bacilluslicheniformis)、解淀粉芽孢杆菌(B.amyloliquefaciens)、短小芽孢杆菌(B.pumilus)、嗜碱芽孢杆菌(B.alcalophilus)、灰色链霉菌(Streptomycesgriseus)、弗氏链霉菌(S.fradiae)和某些镰孢霉(Fusariumspp)等、放线菌、中。其活性在pH7～11范围内。该酶除可水解肽键外，还具有水解酯键、酰胺键的能力，以及转酯和转肽的能力。

广泛应用于食品、酿造、丝绸、制革等行业。理化性质除了水解肽键外，还具有水解酯键、酰胺键的能力，一般在pH5~10时较稳定,由于缺少半胱氨酸形成二硫键,故能被来自马铃薯、大豆、大麦的蛋白酶剂所,但不被疏基试剂金属鳌合剂EDTA所,Ca2+对此酶有一定的稳定作用,苯甲磺酰氟(PMSF)和其它磺酰卤化物可引起碱性蛋白酶失活,另外,碱性蛋白酶的活性中心含Ser这一重要特征决定了其遇到作用于SeChemicalbookr的试剂如二异丙基氟磷酸(DFP)便失活。碱性蛋自酶对底物有高度专一性,只能水解蛋白质肤链,而不能水解淀粉、脂肪等其它物质,但是有可能水解多种蛋白质,另外,不同的碱性蛋白酶具有对切开点按基侧的专一性,如枯草杆菌碱性蛋白酶对酸性残基的专一性等。