凝血酶
凝血酶（Thrombin）来源于牛血浆，分子量37KD，是由两条肽链（31KD和6KD）通过二硫键组成的。凝血酶是凝血酶原（凝血因子Ⅱ）激活后形成的蛋白质水解酶，其催化纤维蛋白原（fibrinogen）水解掉A肽和B肽，由此形成纤维蛋白单体，单体进一步聚合，在血小板、红细胞和白细胞等参与下形成血凝块。
由于凝血酶具有切割序列专一性强，水解效率高的特点，它被广泛地应用于基因工程产品的开发，其应用之一是作为工具蛋白酶用于重组融合蛋白质的特异性断裂，尤其适用于生物工程制药业及基因工程、生物化学、分子生物学等研究。
凝血酶是一种广泛用于切割标签的蛋白酶，能够有效切质量比仅为1：2000的蛋白。切割可在20℃到37℃之间切割0.3到16小时。凝血酶最佳切割位点是X4-X3-P-R[K]-X1-X2，这里X4和X3是疏水氨基酸而X1和X2是非酸性氨基酸，一些经常使用的识别位点是L-V-P-R-G-S，L-V-P-R-G-F，和M-Y-P-R-G-N。在X4-X3-P-R-G-X2之间切割比在X4-X3-P-K-L-X2更有效。其他识别位点是X2-R[K]-X1，这里X2或者X1是甘氨酸，例如A-R-G和G-K-A，这里切割发生在第二个残基后。在凝血酶切割位点和N末端标签之间插入五个甘氨酸残基可改善切，通过这一"甘氨酸连接肽"只需较少酶量就可达到完全切割，而且也可以避免可能发生的错误切割。有效的消化缓冲液是20mMTris-HCl缓冲液，含150mM氯化钠，pH8.0。凝血酶可从切割产物中用p-氨基琼脂糖亲和纯化，或者苯甲脒琼脂糖移去。
产品特点：
1、纯度高：SDS-PAGE检测图谱无杂蛋白条带；
2、比活高：比活力大于2000单位pr；
3、不含有其他蛋白酶活性；

4、产品稳定性好：冻干产品在室温条件下考察12个月，酶活力未见显著变化，冷藏条件下保存36个月，酶活力未见显著变化。

纤维蛋白原溶液（可凝固蛋白含量1mg/ml）0.9ml，加入凝血酶溶液（5，6.4，8，10单位/ml）0.1ml，在37温度水浴中，凝固时间大约是20秒至50秒。
溶液均用0.9%氯化钠溶液配制。
这是我们做的实验结果，供客户参考。